MAP-Kinase, MAPK, mitogenaktivierte Protein-Kinase, extrazellulär regulierte Kinase, ERK, Sammelbezeichnung für eine Familie von Schlüsselenzymen in Signalprozessen von Wachstumsfaktor-Rezeptoren und Rezeptoren für Differenzierungsfaktoren. Diese Kinasen werden durch ein breites Spektrum unterschiedlicher Signale eingeschaltet, von denen einige Rezeptor-Tyrosinkinasen, andere wiederum G-Protein-gekoppelte Rezeptoren aktivieren. Sie wirken in Protein-Phosphorylierungskaskaden und erlangen ihre volle Aktivität nur dann, wenn sie an einem Threonin- und an einem Tyrosin-Rest phosphoryliert sind. Die regulatorische Thr-Glu-Tyr-Sequenz ist charakteristisch für alle M. von Hefe bis zu den Wirbeltieren. Die M. wird durch die MAP-Kinase-Kinase (MAPKK) aktiviert, wobei sowohl der Tyrosin- als auch der Threonin-Rest der M. phosphoryliert werden. Die MAPKK selbst wird durch Phosphorylierung an Ser/Thr-Resten unter der Katalyse der MAP-Kinase-Kinase-Kinase (MAPKKK) aktiviert. Im Falle einer Aktivierung der Kaskade über Rezeptor-Tyrosinkinasen bzw. Ras (Ras-Proteine) handelt es sich bei der MAPKKK häufig um die Serin/Threonin-Protein-Kinase Raf, während bei einer Aktivierung über G-Protein-gekoppelte Rezeptoren bzw. Protein-Kinase C die MAPKKK entweder Raf oder eine andere Serin/Threonin-Kinase sein kann. Die auf dem Wege dieser Kaskade aktivierte M. leitet das Signal durch Phosphorylierung anderer Protein-Kinasen bzw. genregulatorischer Proteine weiter. [E. Nishida u. Y. Gotoh, Curr. Biol. 3 (1993) 513-515]