Rennin, Chymosin, Labferment, eine im Magen von Säuglingen, Kleinkindern und Kälbern gebildete pepsinähnliche Endopeptidase hoher Substratspezifität; M_r 30,7kDa, pH-Optimum bei 4,8. Das Enzym wird aus einer inaktiven Vorstufe (Prorennin, M_r 36,2kDa) freigesetzt und benötigt Calcium-Ionen als Cofaktor. Als Milchgerinnungsenzym reagiert R. mit dem κ-Casein der Milch als einzigem Substrat und wandelt dieses in das unlösliche para-κ-Casein (M_r 22kDa) und in ein C-terminales Glycopeptid (M_r 8kDa) um. Durch die Wirkung des R. wird die Schutzkolloidfunktion des κ-Caseins aufgehoben.