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Lexikon der Chemie: Katabolitrepression

Katabolitrepression, ein wichtiges Beispiel für eine positive Kontrolle der Matrizenaktivität der DNA (Transcriptionskontrolle). Bei Angebot mehrerer C-Quellen (z. B. Glucose neben Lactose, Galactose oder Arabinose) verwertet die Zelle (Mikroorganismus) zuerst das Substrat, für welches bereits Enzyme (konstitutiv) in der Zelle vorliegen. Glucose bzw. Metabolite des Glucoseabbaus reprimieren die Synthese solcher Enzyme, die für den Glucoseabbau nicht benötigt werden (Glucose-Repression). Erst nach Verbrauch des bevorzugten Substrates (z. B. Glucose) wird das "ungünstigere" metabolisiert. Die Aufeinanderfolge der Substratverwertung zeigt sich in einem biphasischen bzw. mehrphasischen Wachstumsverlauf (Diauxie).

Bei der K. sind Glucose und cAMP Gegenspieler. Für die Bindung der RNA-Polymerase an den Promotor und den Start der Transcription sind cAMP und ein Rezeptorprotein (CRP = cAMP "receptor protein" bzw. CAP = "catabolite gene activator protein") erforderlich. In Abwesenheit von Glucose aktiviert cAMP das CAP. Der sich bildende cAMP-CAP-Komplex führt nach Anlagerung an eine palindrome Sequenz des Promotors zu einer effektiveren Bindung der RNA-Polymerase, d. h., der cAMP-CAP-Komplex fungiert als Aktivator. Glucose vermindert die cAMP-Bildung, so daß kein cAMP-CAP-Komplex entsteht und keine Transcription erfolgt. Lactose fördert hingegen die cAMP-Bildung (positive Regulation). Das Beispiel zeigt, daß negativ kontrollierte induzierbare katabole Operons auch einer positiven Kontrolle durch CAP unterliegen.

Für die Wechselwirkung zwischen Glucose und cAMP wird die Beeinflussung der Aktivität der membrangebundenen Adenylatcyclase verantwortlich gemacht. Die Aktivität dieses Enzyms ist hoch, wenn die Komponenten des Zuckertransportsystems (Phosphotransferasesystem) phosphoryliert sind. Das ist der Fall bei Abwesenheit zu transportierender Zucker. In ihrer Gegenwart sinkt der Phosphorylierungsgrad, da der Zucker in phosphorylierter Form ins Cytoplasma gelangt. Dadurch sinkt die Aktivität der Adenylatcyclase und damit auch der cAMP-Spiegel.

Eine positive Regulation erfolgt auch bei einigen anderen Enzymsystemen (z. B. Abbau von Arabinose, Maltose, Rhamnose in E. coli). Hierbei wird ein vom Regulatorgen codiertes allosterisches Protein durch Reaktion mit dem Induktor (z. B. Arabinose) aktiviert, der in dieser Form erst die Transcription der entsprechenden Strukturgene ermöglicht.

Die K. ist nicht allein auf Kohlenstoffquellen (Kohlenstoff-K.) beschränkt. So werden z. B. Enzyme, die N-haltige Substrate umsetzen (z. B. Proteasen, Nitratreductasen), oft durch schnell verwertbare N-Quellen (z. B. Ammonium-Ionen, Glutamin) reprimiert (Stickstoff-K.).

K. spielen bei zahlreichen Fermentationen eine wichtige Rolle.

  • Die Autoren
Dr. Andrea Acker, Leipzig
Prof. Dr. Heinrich Bremer, Berlin
Prof. Dr. Walter Dannecker, Hamburg
Prof. Dr. Hans-Günther Däßler, Freital
Dr. Claus-Stefan Dreier, Hamburg
Dr. Ulrich H. Engelhardt, Braunschweig
Dr. Andreas Fath, Heidelberg
Dr. Lutz-Karsten Finze, Großenhain-Weßnitz
Dr. Rudolf Friedemann, Halle
Dr. Sandra Grande, Heidelberg
Prof. Dr. Carola Griehl, Halle
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Prof. Dr. Peter Hellmold, Halle
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Prof. Dr. Hans-Dieter Jakubke, Leipzig
Prof. Dr. Thomas M. Klapötke, München
Prof. Dr. Hans-Peter Kleber, Leipzig
Prof. Dr. Reinhard Kramolowsky, Hamburg
Dr. Wolf Eberhard Kraus, Dresden
Dr. Günter Kraus, Halle
Prof. Dr. Ulrich Liebscher, Dresden
Dr. Wolfgang Liebscher, Berlin
Dr. Frank Meyberg, Hamburg
Prof. Dr. Peter Nuhn, Halle
Dr. Hartmut Ploss, Hamburg
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Dr. Anna Schleitzer, Marktschwaben
Prof. Dr. Harald Schmidt, Linz
Dr. Helmut Schmiers, Freiberg
Prof. Dr. Klaus Schulze, Leipzig
Prof. Dr. Rüdiger Stolz, Jena
Prof. Dr. Rudolf Taube, Merseburg
Dr. Ralf Trapp, Wassenaar, NL
Dr. Martina Venschott, Hannover
Prof. Dr. Rainer Vulpius, Freiberg
Prof. Dr. Günther Wagner, Leipzig
Prof. Dr. Manfred Weißenfels, Dresden
Dr. Klaus-Peter Wendlandt, Merseburg
Prof. Dr. Otto Wienhaus, Tharandt

Fachkoordination:
Hans-Dieter Jakubke, Ruth Karcher

Redaktion:
Sabine Bartels, Ruth Karcher, Sonja Nagel


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