Lexikon der Chemie: Trypsin
Trypsin, eine Serinprotease, die im Pankreas gebildet und in den Zwölffingerdarm sezerniert wird. T. besteht aus 223 Aminosäureresten (Mr 23300, Wirkungsoptimum pH 7,5 bis 8,5) und wird aus der inaktiven Vorstufe Trypsinogen unter Katalyse der Enteropeptidase durch Abspaltung eines N-terminalen Hexapeptids freigesetzt. Das Enzym katalysiert die hydrolytische Spaltung von Peptiden und Proteinen, an deren Peptidbindungen die Carboxygruppe von Lysin oder Arginin beteiligt ist. Für die katalytische Aktivität sind im aktiven Zentrum His-57, Ser-195 und Asp-102 (Chymotrypsinnumerierung) verantwortlich. T. wird durch den Rinderpankreas-Trypsininhibitor (bovine pancreatic trypsin inhibitor, BPTI) gehemmt. Der T.-BPTI-Komplex besitzt mit 1013 M-1 die größte bei Protein-Protein-Interaktionen bekannte Assoziationskonstante. Daneben kennt man weitere native Inhibitoren mit Schutz- und Regulationsfunktionen.
Pharmazeutische Bedeutung besitzt T. in Wundheilungspräparaten, zur Substitutionstherapie des endogenen Enzyms; es findet weiterhin Verwendung als Waschmittelzusatz, in der Gerberei und als Biokatalysator (oftmals in immobilisierter Form) für Stoffwandlungen.
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