Amylasen, Diastasen, eine weit verbreitete Gruppe von Hydrolasen, die in der Regel 1,4-glycosidische Bindungen in Oligosacchariden (ab Trisacchariden) und in Polysacchariden, wie Glycogen, Stärke und Dextrinen, spalten, und daher auch als Glycosidasen bezeichnet werden.

α-Amylasen kommen im Speichel, im Pankreas und in Pflanzen vor, werden heute jedoch vor allem auf mikrobiellem Wege produziert. Sie zerlegen Amylose und Amylopektin in kleinere Bestandteile (Stärkeverflüssigung), wobei neben wenig Maltose und Glucose die höhermolekularen Grenzdextrine überwiegen. Als Endoenzyme greifen die α-A. im Inneren des Stärkemoleküls an.

β-Amylasen wurden bisher nur in pflanzlichen Samen aufgefunden. Sie sind für den Abbau der Speicherkohlenhydrate von Bedeutung und greifen als Exoenzyme vom Kettenende her an. Dabei wird jede zweite 1,4-glucosidische Bindung unter Freisetzung von Maltoseeinheiten gespalten.

Glucoamylase ist ein Vertreter der γ-Amylasen und baut als Exoenzym Stärke und Dextrine am nichtreduzierenden Kettenende unter Abspaltung von Glucose ab. Das Enzym wird extrazellulär von niederen Pilzen gebildet und vor allem aus Aspergillus-Arten großtechnisch gewonnen (300 t/Jahr). Glucoamylase ist bis 60 °C thermostabil und wird in Kombination mit a-A. zur Herstellung von Stärkehydrolysaten mit 94 bis 96 % Glucose eingesetzt.

In der Brennereiindustrie werden bakterielle A. in zunehmendem Maße anstelle der pflanzlichen Enzyme aus keimendem Getreide eingesetzt.