Lexikon der Chemie: Farnesyltransferase
Farnesyltransferase, Abk. FTase, Farnesylprotein-Transferase (FPTase), ein wichtiges Enzym bei der posttranslationalen Proteinmodifizierung, das den Transfer eines C-15-Farnesylrestes von Farnesyl-pyrophosphat auf die Thiolfunktion eines protein-gebundenen Cysteinrestes (C) unter Ausbildung einer kovalenten Thioetherbindung katalysiert. Proteine mit dem Sequenzmotiv CAAX (A bedeutet hier nicht Alanin, sondern allgemein eine aliphatische Aminosäure; X = Met, Ser, Gln oder Ala) sind typische Substrate für die FTase, während Proteine mit X = Leu durch die Geranylgeranyltransferase (GGTase-I) mit dem C-20 Geranylgeranyl-Rest modifiziert werden. Die FTase besteht aus der α-Untereinheit (Mr 48000, identisch mit der entsprechenden Untereinheit der GGTase-I) und der β-Untereinheit (Mr 46000). Zink- und Magnesium-Ionen sind für die Aktivität erforderlich. Die Identifizierung der F. und die Bedeutung der Farnesylierung der oncogenen Ras-p21-Proteine (Ras-Proteine) haben die Suche nach geeigneten Inhibitoren dieser posttranslationalen Modifikation als potentielle Antitumor-Drugs verstärkt.
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