Biomembran, die aus Membranlipiden und Membranproteinen bestehende, in sich geschlossene Abgrenzung von Zellen und Zellkompartimenten (Organellen, Kompartimentierung), die für die Membranen aller Zellen charakteristisch ist. Die amphipathischen Membranlipide bilden im wässrigen Milieu von Zellen aufgrund ihrer lipophilen Fettsäurereste (Schwänze) und hydrophilen Phosphorsäureester bzw. Zuckerreste (Köpfe) eine Lipiddoppelschicht (lipid bilayer) aus, die für wasserlösliche Stoffe und Ionen undurchlässig ist. Zugleich bestimmen Art und Zusammensetzung der in einer B. vorhandenen Membranlipide deren Fluidität. Je nach zellulärem Verwendungszweck ist die Zusammensetzung der in B. vorhandenen Lipide unterschiedlich. Die so genannten Lipidmuster der Bakterien sind im Vergleich zu denen eukaryotischer Zellen relativ einfach. Die B. von Organellen zeichnen sich durch das Vorkommen besonderer Lipidmoleküle aus. Dies sind z.B. das Cardiolipin bei den Mitochondrien, die Sterole (Cholesterin) in den Membranen des endoplasmatischen Reticulums, der Golgi-Vesikel sowie der Plasmamembran und die Galactolipide in den Hüllmembranen der Chloroplasten. Darüber hinaus wird die Komplexizität der Lipidmuster durch Variationen der Fettsäurereste in den einzelnen Lipiden gesteigert.

B. enthalten Proteine in erheblichen Mengen, wobei der Proteinanteil i.d.R. größer als der Lipidanteil ist. Das Protein-Lipid-Verhältnis ist z.B. in der Plasmamembran der Erythrocyten 1,3, bei Escherichia coli 2,5 und in der inneren Mitochondrienmembran 2,9.

Ähnlich wie bei den Membranlipiden enthalten unterschiedliche Membranen für sie spezifische Membranproteine, die ihre jeweilige Funktion widerspiegeln. Neben peripheren Membranproteinen, die keine hydrophoben Wechselwirkungen mit der Lipiddoppelschicht eingehen, kommen die durch diese hindurchreichenden integralen Membranproteine vor.

Der hohe Proteinanteil war lange Zeit nur schwer mit der Lipiddoppelschicht-Grundstruktur von B. zu vereinbaren. Elektronenmikroskopische Aufnahmen von mit Osmiumtetroxid fixierten Membranen zeigen zwei elektronendichte Linien mit einer Dicke von jeweils 2 nm, zwischen denen sich ein etwa 3 nm dicker hellerer Bereich befindet. Diese typische Struktur wurde in den 1960er Jahren als so genannte Einheitsmembran (unit membrane) bezeichnet. Inzwischen wird die gängige Vorstellung von B. im so genannten Flüssig-Mosaik-Modell beschrieben.

Durch ihre Lipiddoppelschicht sind B. eine nichtwässrige Barriere zwischen zwei wässrigen Kompartimenten, sodass der Austausch von wasserlöslichen größere Molekülen und anorganischen Ionen stark eingeschränkt ist. Für kleine hydrophile Substanzen wie Wasser sind B. jedoch durchlässig. Diese als Semipermeabilität bezeichnete Eigenschaft von B. ist die Grundlage für sämtliche osmotischen Vorgänge (Osmose). Im Zellstoffwechsel sind jedoch Transportprozesse von Metaboliten und Ionen notwendig. Die B. enthalten deshalb verschiedene Typen von als Translokatoren bezeichneten Transportproteinen, mit denen diese Substanzen von einem Kompartiment in ein anderes oder aus Zellen heraus transportiert werden können. Aus der Kompartimentierungsregel lässt sich eine weitere wichtige Eigenschaft ableiten: B. sind strukturell und physiologisch unsymmetrisch, sodass jede B. eine so genannte P-Seite (plasmatische Seite) und eine E-Seite (extraplasmatische Seite) besitzt. Membranen können deshalb auch nicht de novo im Cytoplasma einer Zelle entstehen, sondern verändern Größe bzw. Umfang durch Abschnürungen und Fusionsprozesse (z.B. Endocytose, Exocytose, Syncytien). Bestandteile der B. werden dabei in den Membranen selbst synthetisiert, wobei dies bei Procyten die Plasmamembran und bei Eucyten die Membran des endoplasmatischen Reticulums ist. Der Membranfluss sorgt durch Erzeugung von Vesikeln und deren Fusion mit bereits bestehenden Membranstrukturen dafür, dass z.B. bestimmte Membranproteine an ihren Zielort gelangen. Sämtliche in Zellen vorhandenen Membranen zeigen die typischen Merkmale einer B., wobei je nach Kompartiment bzw. Organell weitere Modifikationen erfolgen.