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Lexikon der Ernährung: ATP-Synth(et)ase-Komplex

ATP-Synth(et)ase-Komplex, ATP-Synthase, F0F1-ATPase, F-ATPase, ein in der Mitochondrienmembran lokalisiertes Enzymsystem, das den größten Teil des ATP synthetisiert (oxidative Phosphorylierung). Die A. wurde 1960 von E. Racker und Mitarbeitern aus Mitochondrien isoliert und 1961 postulierte P. Mitchell einen Reaktionsmechanimus für dieses Enzym. Danach wird die ATP-Synthese durch den an der inneren Mitochondrienmembran über die Redoxreaktionen der Atmungskette aufgbauten Protonengradienten (chemiosmotische Theorie) angetrieben. Die A. ist ein multiples Untereinheiten-Enzym (Mr 450 kDa, Abb.) und macht etwa 15 % des Gesamtproteingehaltes der inneren Mitochondrienmembran aus (vgl. Atmungskette, Abb. 2). Sie besteht aus der F1-Komponente mit der Zusammensetzung α3β3γδℇ, der F0-Komponente, die vier bis fünf unterschiedliche Untereinheiten und sechs bis zehn Kopien eines DCC-(Dicyclohexylcarbodiimid-)Bindungsproteins enthält, einem Stiel, der aus zwei Proteinen, dem OSC-Protein (OSCP, Eoligomycin-sensitivity-confering protein), sowie dem Kupplungsfaktor 6 (F6) besteht (Abb.) und weiteren assoziierten Polypeptiden.
Das Katalysezentrum für die ATP-Synthese ist in der β-Untereinheit der F1-Komponente lokalisiert, während die δ-Untereinheit die Zugangsverbindung des F0-Protonenkanals mit F1 bildet. Das DCC-Bindungsproteolipid-Oligomer bildet den Protonenkanal und der Stiel ist zur Bindung von F0 an F1 erforderlich.
Paul Boyer, einer der Nobelpreisträger für Chemie und Medizin 1997, hatte herausgefunden, dass nicht die Synthese von ATP aus ADP den energieaufwendigsten Schritt darstellt, sondern dass vor allem die Bindung von ADP und anorganischem Phosphat an das Enzym und die Freisetzung des Produktes ATP aus dem Enzym Energie verbrauchen. Diese Erkenntnis steht im Widerspruch zu den meisten enzymatischen Reaktionen, bei denen die Bindung von Substraten und die Produktfreisetzung spontan verlaufen und nur der katalytische Schritt selbst Energie benötigt. Nach Boyer katalysiert die A. den Reaktionsweg nur in einer Richtung, die dadurch zustande kommt, dass die γ-, δ- und ℇ-Untereinheiten in einem Zylinder rotieren, der wiederum durch alternierende α- und β-Untereinheiten gebildet wird. Dieser Mechanismus wird vom Protonenfluss durch die Mitochondrienmembran angetrieben. Die Vorstellungen über die biochemischen Vorgänge konnten durch die Röntgenkristallstrukturanalyse der A. bestätigt werden, an der John E. Walker, ein zweiter Nobelpreisträger von 1997, entscheidenden Anteil hatte.


ATP-Synth(et)ase-Komplex: ATP-Synth(et)ase-Komplex
  • Die Autoren

Albus, Christian, Dr., Köln
Alexy, Ute, Dr., Witten
Anastassiades, Alkistis, Ravensburg
Biesalski, Hans Konrad, Prof. Dr., Stuttgart-Hohenheim
Brombach, Christine, Dr., Gießen
Bub, Achim, Dr., Karlsruhe
Daniel, Hannelore, Prof. Dr., Weihenstephan
Dorn, Prof. Dr., Jena
Empen, Klaus, Dr., München
Falkenburg, Patricia, Dr., Pulheim
Finkewirth-Zoller, Uta, Kerpen-Buir
Fresemann, Anne Georga, Dr., Biebertal-Frankenbach
Frenz, Renate, Ratingen
Gehrmann-Gödde, Susanne, Bonn
Geiss, Christian, Dr., München
Glei, Michael, Dr., Jena (auch BA)
Greiner, Ralf, Dr., Karlsruhe
Heine, Willi, Prof. Dr., Rostock
Hiller, Karl, Prof. Dr., Berlin (BA)
Jäger, Lothar, Prof. Dr., Jena
Just, Margit, Wolfenbüttel
Kersting, Mathilde, Dr., Dortmund
Kirchner, Vanessa, Reiskirchen
Kluthe, Bertil, Dr., Bad Rippoldsau
Kohlenberg-Müller, Kathrin, Prof. Dr., Fulda
Kohnhorst, Marie-Luise, Bonn
Köpp, Werner, Dr., Berlin
Krück, Elke, Gießen
Kulzer, Bernd, Bad Mergentheim
Küpper, Claudia, Dr., Köln
Laubach, Ester, Dr., München
Lehmkühler, Stephanie, Gießen
Leitzmann, Claus, Prof. Dr., Gießen
Leonhäuser, Ingrid-Ute, Prof. Dr., Gießen
Lück, Erich, Dr., Bad Soden am Taunus
Lutz, Thomas A., Dr., Zürich
Maid-Kohnert, Udo, Dr., Pohlheim
Maier, Hans Gerhard, Prof. Dr., Braunschweig
Matheis, Günter, Dr., Holzminden (auch BA)
Moch, Klaus-Jürgen, Dr., Gießen
Neuß, Britta, Erftstadt
Niedenthal, Renate, Hannover
Noack, Rudolf, Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke
Oberritter, Helmut, Dr., Bonn
Öhrig, Edith, Dr., München
Otto, Carsten, Dr., München
Parhofer, K., Dr., München
Petutschnig, Karl, Oberhaching
Pfau, Cornelie, Dr., Karlsruhe
Pfitzner, Inka, Stuttgart-Hohenheim
Pool-Zobel, Beatrice, Prof. Dr., Jena
Raatz, Ulrich, Prof. Dr., Düsseldorf
Rauh, Michael, Bad Rippoldsau
Rebscher, Kerstin, Karlsruhe
Roser, Silvia, Karlsruhe
Schek, Alexandra, Dr., Gießen
Schemann, Michael, Prof. Dr., Hannover (auch BA)
Schiele, Karin, Dr., Heilbronn
Schmid, Almut, Dr., Paderborn
Schmidt, Sabine, Dr., Gießen
Scholz, Vera, Dr., Langenfeld
Schorr-Neufing, Ulrike, Dr., Berlin
Schwandt, Peter, Prof. Dr., München
Sendtko, Andreas, Dr., Gundelfingen
Stangl, Gabriele, Dr. Dr., Weihenstephan
Stehle, Peter, Prof. Dr., Bonn
Stein, Jürgen, Prof. Dr. Dr., Frankfurt
Steinmüller, Rolf, Dr., Biebertal
Stremmel, Helga, Bad Rippoldsau
Ulbricht, Gottfried, Dr., Potsdam-Rehbrücke
Vieths, Stephan, Dr., Langen
Wächtershäuser, Astrid, Frankfurt
Wahrburg, Ursel, Prof. Dr., Münster
Weiß, Claudia, Karlsruhe
Wienken, Elisabeth, Neuss
Wisker, Elisabeth, Dr., Kiel
Wolter, Freya, Frankfurt
Zunft, Hans-Joachim F., Prof. Dr., Potsdam-Rehbrücke

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