Lexikon der Neurowissenschaft: Proteinkinase C
Proteinkinase C w, Ca2+-abhängige Proteinkinase, Abk. PKC,Eprotein kinase C, eine Familie von cytosolischen Serin-Threonin-Kinasen mit relativen Molekülmassen von 68-84000 ( siehe Zusatzinfo ), die durch eine IP3-vermittelte Erhöhung des intrazellulären Calciums oder Diacylglycerol aktivert werden und dann mit der Zell-Membran assoziieren. Wichtige Substrate im Nervensystem sind spannungsabhängige Natriumkanäle und Calcium-abhängige Kaliumkanäle, GABAA-Rezeptoren (GABA-Rezeptoren), nicotinische Acetylcholinrezeptoren, NMDA-Rezeptoren (Glutamatrezeptoren), Raf- und S6-Kinasen sowie Zellskelett-assoziierte Proteine, wie z.B. die MARCKS-Proteine. Über die Phosphorylierung von GAP-43 verstärkt PKC auch das Wachstum von Axonen. Sie beeinflußt ferner auch die Genexpression über sogenannte TPA-response elements (TREs). Proteinkinasen, Signaltransduktion.
Proteinkinase C
Bisher sind in Säugern zwölf verschiedene PKC-Isoenzyme bekannt, die mit griechischen Buchstaben (PKCα bis PKCμ) bezeichnet werden. Diese unterscheiden sich teilweise in ihrer gewebespezifischen Expression, der subzellulären Lokalisation, Substratspezifität und Aktivierbarkeit. Die PKCα, β, δ, ε und ξ sind in allen Zelltypen nachweisbar, die PKCγ wird nur im Zentralnervensystem exprimiert. Vier konstante Regionen (C1-C4) und fünf variable Regionen (V1-V5) bauen das PKC-Molekül auf, das aus einer aminoterminalen regulatorischen Domäne und einer C-terminalen katalytischen Domäne besteht. Beide Domänen werden durch die V3-Region getrennt, die eine Spaltstelle für Proteasen enthält. Bestimmte PKC-Isoformen werden dort durch die Calcium-abhängige Protease Calpain gespalten. – Neuerdings wird eine Beteiligung der PKCε an der Regulation der Schmerz-Empfindlichkeit vermutet.
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