P-ATPasen, P-Typ-ATPasen, membrangebundene ATPasen, die im Verlauf ihres katalytischen Zyklus ein kovalent phosphoryliertes Intermediat bilden (daher die Bezeichnung "P"). Die P-A. bilden eine von drei Klassen ionengetriebener ATPasen und unterscheiden sich klar von den beiden anderen Klassen (V-Typ und F-Typ) durch ihre Empfindlichkeit gegenüber einer Inhibierung durch Vanadat (VO

, ein Übergangsmetallanaloges zu Phosphat). Zu den P-A. gehören: 1) die H⁺-transportierenden ATPasen der Plasmamembran niederer Eukaryonten (Hefe, Pilze) und höherer Pflanzen (Plasmalemma), die H⁺ vom Cytosol in das extrazelluläre Kompartiment pumpen, das der Zellwand benachbart ist und diese einschließt; innerhalb dieses Kompartiments aktiviert der erniedrigte pH-Wert Hydrolasen, von denen angenommen wird, dass sie mit der Zellwandbildung in Zusammenhang stehen; 2) die H⁺/K⁺-transportierenden ATPasen der Plasmamembran von Magenschleimhautepithelzellen der Tiere, die je hydrolysiertem ATP-Molekül ein H⁺-Ion vom Cytosol in das Magenlumen pumpen, im Austausch gegen ein K⁺-Ion; 3) die Na⁺/K⁺-transportierenden ATPasen der Plasmamembran höherer Tierzellen, die je hydrolysiertem ATP-Molekül drei Na⁺-Ionen vom Cytosol in das extrazelluläre Kompartiment pumpen, im Austausch gegen zwei K⁺-Ionen, wodurch eine niedrigere intrazelluläre Na⁺- und eine höhere intrazelluläre K⁺-Konzentration und eine 50-70 mV-Transmembranpotenzialdifferenz (+ve außen) erzeugt wird, die charakteristisch für solche Zellen ist und 4) die Ca²⁺-transportierenden ATPasen des sarkoplasmatischen Reticulums (s. R.), die je hydrolysiertem ATP-Molekül 1-2 Ca²⁺-Ionen vom Cytosol in das Lumen des s. R. pumpen, wodurch die cytosolische Ca²⁺-Konzentration niedrig gehalten wird.
P-A. bestehen typischerweise aus einem einzigen Peptid (α) von 70-110 kDa. Das Peptid besitzt zwei Domänen, von denen die eine die Membran durchspannt und mehrere α-Helices enthält und die andere in das Cytoplasma ragt. Letztere enthält zum einen die aus einem Asp-Rest bestehende Phosphorylierungsstelle, die typischerweise in der Sequenz Ile-Cys-Ser-Asp-Lys-Thr-Gly-Thr-Leu-Thr vorliegt, sowie zum anderen die ATP-Bindungsstelle. Teil der Na⁺/K⁺-ATPasen ist darüber hinaus ein zweites Peptid (β) von ~55kDa, dessen Funktion noch nicht klar ist.
Während ihres Katalysezyklus können die P-A. in zwei unterschiedlichen Konformationszuständen, E₁ und E₂, existieren, die jeweils dem nichtphosphorylierten und dem phosphorylierten Zustand entsprechen und unterschiedliche Affinitäten zu den Ionen besitzen, die über die Membran transportiert werden. Die Änderung von E₁ zu E₂ durch die Reaktion ATP + -Asp- → ADP + -Asp~P- bewirkt den Transport einer Ionenart von einer Seite der Membran auf die andere, während die Änderung von E₂ zu E₁ durch die Reaktion -Asp~P- + H₂O → -Asp- + P_i entweder zu einer Wiederherstellung des ursprünglichen Zustands führt oder den Transport der zweiten Ionenart in die entgegengesetzte Richtung bewirkt, abhängig von der Art der P-A.
Zusätzlich zu VO

werden die Na⁺/K⁺-ATPasen durch Ouabain und die Plasmamembran-ATPasen durch Dicyclohexyldiimid (DCCD) sowie Diethylstilböstrol inhibiert.
[P.L. Pederson u. E. Carafoli Trends Biochem Sci. 12 (1987) 146-150, 186-189]