Chloridkanäle, membrandurchspannende Glycoproteine, die wässrige Poren für Cl--Ionen ausbilden. Darüber hinaus sind diese Poren auch permeabel für weitere kleine Anionen, wie z.B. Br-, I^-, NO

, HCO

. C. können durch Zn²⁺ und aromatische Carbonsäuren, wie Anthracen-9-carbonsäure blockiert werden. Man kann die C. je nach der Art der Aktivierung in sog. Hintergrund-Kanäle, Ca²⁺-aktivierte Kanäle und spannungssensitive Kanäle einteilen. Hintergrund-Kanäle sind durch eine hohe Cl--Permeabilität der Zellmembranen unter Ruhebedingungen gekennzeichnet und sind permanent offen. Man findet sie am Skelettmuskel und an neuronalen Zellen. Ca²⁺-aktivierte Kanäle sind außer für Chloridionen auch für andere kleine Anionen permeabel. Beim Anstieg der freien intrazellulären Ca²⁺-Konzentration steigt die Wahrscheinlichkeit, dass die Kanalpore geöffnet ist. Dieser Typ von C. wurde in Photorezeptoren, Neuronen und sekretorischen Zellen nachgewiesen. Spannungssensitive C. findet man an Neuronen der Meeresschnecke Aplysia, aber auch an bestimmten Säugerneuronen. Die molekulare Struktur der C. ist bisher nur unzureichend geklärt, wobei insbesondere Versuche zur Aufklärung der Struktur an C. des elektrischen Organs des Zitterrochens (Torpedo) sowie am sekretorischen C. zu verzeichnen sind. Letzterer ist insofern besonders interessant, weil ein Defekt in seiner Regulation die Ursache der cystischen Fibrose (CFTR-Protein) ist.