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Lexikon der Biologie: Solanaceen-Lectine

Solanaceen-Lectine [von *solan- , Lectine], Hydroxyprolin-reiche Glykoproteine (HRGPs) in der Zellwand der Solanaceen (Nachtschattengewächse), die in der Dimerform N-Acetylglucosamin-haltige (N-Acetylglucosamin) Polymere binden können. Das bestuntersuchte Mitglied dieser Proteinfamilie ist das Kartoffelknollen-Lectin, PTL (Abk. für potato tuber lectin), ein Glykoprotein mit einer relativen Molekülmasse von 50.000, wobei der Kohlenhydratanteil 50% beträgt. Der Zuckeranteil besteht hauptsächlich aus Arabinose, die O-glykosidisch an Hydroxyprolin gebunden ist, und aus Galactose in O-glykosidischer Bindung an Serin. Der Proteinanteil ist aus 2 Domänen aufgebaut. Die Glycin- und Cystein-reichen Abschnitte sind an der Lectinfunktion beteiligt. Die Hydroxyprolin-Serin-reichen Bereiche weisen eine große Ähnlichkeit mit den Extensinen auf. Möglicherweise besteht eine evolutionäre Verwandtschaft. PTL wird nach Verwundung und nach Virusinfektion vermehrt gebildet. Die Einlagerung in die Zellwand ist jedoch auch entwicklungsabhängig. Sie beginnt im Cortex und greift dann auf die ganze Knolle über. Die Solanaceen-Lectine scheinen eine ähnliche Funktion zu erfüllen wie die Extensine, obwohl aufgrund des geringen Tyrosinanteils kovalente Bindungen mit anderen Zellwandpolymeren unwahrscheinlich sind. Möglicherweise spielen sie bei der Zell-Zell-Interaktion und bei der Pathogenabwehr eine Rolle. In der Tat konnte vor kurzem gezeigt werden, daß das Lectin der Kartoffel Teil eines molekularen Ringens im Rahmen des Wirt-Pathogen-Schlagabtauschs ist: Das Lectin hemmt die Entwicklung des pathogenen Pilzes Fusarium oxysporum. Dieser unterläuft die Lectinwirkung jedoch durch die Ausscheidung spezieller Lipide, die wiederum als Elicitoren der pflanzlichen Abwehr wirken. Zellwandproteine.

Copyright 1999 Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg
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