Sehfarbstoffe, Sehpigmente, in den Membranen lichtempfindlicher Zellen eingelagerte Farbstoffe (Naturfarbstoffe, Pigmente), die der Aufnahme von Licht dienen. Die Sehfarbstoffe finden sich sowohl in den hochorganisierten Augen Höherer Lebewesen, in denen sie durch die Absorption von Licht nach neuronaler Verarbeitung die Voraussetzung zur visuellen Wahrnehmung (Bildwahrnehmung) der Umwelt schaffen (Augenpigmente), als auch in einzelnen lichtempfindlichen Zellen Niederer Organismen, bei denen rein phototaktische Reaktionen (Phototaxis) hervorgerufen werden. Darüber hinaus kommen Sehfarbstoffe in den „eyespots“ (Augenfleck) einer Reihe phototaktisch aktiver Grünalgen (Euglena, Chlamydomonas;Euglenophyceae [Abb.], Photorezeption) und bei Halobakterien vor. Es ist eine Vielzahl von Sehfarbstoffen charakterisiert worden, deren Absorptionsmaxima die Lichtabsorption im gesamten sichtbaren Spektralbereich vom nahen Ultraviolett (z.B. bei Bienen nachgewiesen; Bienenfarben, Ultraviolettsehen) bis fast in den Bereich des Infrarot (Infrarotsehen) ermöglichen. – Der am meisten verbreitete Sehfarbstoff ist das Rhodopsin (Sehpurpur; bei allen Wirbeltieren und einer großen Zahl von Wirbellosen), ein Chromoprotein, das aus dem Chromophor (chromophore Gruppen) Retinal (Vitamin-A₁-Aldehyd) und dem Protein Opsin aufgebaut ist. Es ist u.a. bei landlebenden Wirbeltieren, marinen Fischen und Schildkröten zu finden. Die Opsine bestehen aus 350–380 Aminosäuren und durchziehen die Plasmamembran der Photorezeptoren mit 7 α-Helices (Siebenhelix-Motiv, Membranproteine [Abb.]). Sie gehören zu einer Familie von Rezeptorproteinen (G-Protein gekoppelte Rezeptoren) mit hoch konservierten strukturellen Merkmalen. Die Sehfarbstoffe finden sich in hohen Konzentrationen in den äußeren Segmenten der Photorezeptorzellen (Netzhaut [Abb., Bildtafel]; Disc) oder in den Mikrovilli der Augen von Wirbellosen. Für das Rhodopsin der Wirbeltiere reicht bereits die Absorption eines einzigen Photons (Quanten) mit entsprechender Wellenlänge von ca. 500 nm aus, um eine Änderung des Membranpotentials in der Sehzelle auszulösen. Die direkte Reaktion eines durch die Sehfarbstoffe absorbierten Lichtquants besteht in der Photo-Isomerisierung des visuellen Chromophors. Das im Ruhezustand in der 11-cis-Form vorliegende Retinalmolekül geht bei Belichtung in den all-trans-Zustand über ( vgl. Abb. ). Diese photochemische Reaktion (Photochemie) löst im Proteinteil konformelle Änderungen (Konformation) und die Aktivierung einer hochverstärkten Enzymkaskade (Phototransduktion; Signaltransduktion) aus, durch die schließlich eine Hyperpolarisation der Plasmamembran der Sehzelle durch Schließen kationenspezifischer Kanäle erreicht wird. Für die Reisomerisation des Retinals zurück zur 11-cis-Form muß das all-trans-Retinal zunächst vom Opsin abgespalten werden. Dann wird es entweder wieder chemisch „zurückverwandelt“ oder neu aus Retinol (Vitamin A₁) gebildet, das in den Pigmentepithelzellen gespeichert ist. Bei Wirbellosen erfolgt die Rückverwandlung meist durch die Aufnahme eines weiteren Lichtquants von anderer Wellenlänge (Photoreisomerisation), ohne daß der Chromophor von dem Opsin abgespaltet werden muß (sog. Flip-Flop-Mechanismus). Das Retinal (A₁-Form) ist bei einigen Fisch- und Amphibienarten, zum Teil nur während bestimmter Erscheinungsformen (Larval/Adultstadium), durch 3,4-Didehydroretinal (A₂-Form) ersetzt und bildet so zusammen mit Opsin das Chromoprotein Porphyropsin. Dieser Austausch führt zu einem in den langwelligen Spektralbereich verschobenen Absorptionsmaximum des Sehpigments als Anpassung an die im Wasser vorherrschende Spektralverteilung des einfallenden Lichts. Schließlich findet man das Xanthopsin mit 3-Hydroxyretinal, zum Teil zusammen mit Retinal, zum Teil als alleinigen Chromophor, bei mehreren Insektenarten, vor allem bei Zweiflüglern (z.B. Stubenfliege [Muscidae]) und Schmetterlingen. Bei einigen 3-Hydroxyretinal-Insektenarten konnte neben dem visuellen Chromophor ein zweites sog. „Antennenpigment“ (3-Hydroxyretinol) nachgewiesen werden, das an dem Protein gebunden ist und Licht im ultravioletten Spektralbereich (Ultraviolett) absorbiert. Das in bisher einer Kopffüßerart (Watasenia scintillans) als Chromophor nachgewiesene 4-Hydroxyretinal wird offensichtlich aus der Chromophorbiosynthese ausgeschleust, da es ein Zwischenprodukt bei der Herstellung des 3,4-Didehydroretinals aus Retinal darstellt und da beide Retinale in den Augen dieser Kopffüßer zusätzlich als Chromophore vorgefunden werden. Die breite Absorptionsvarianz der Sehfarbstoffe beruht meist nicht auf der Verwendung unterschiedlicher Chromophore, sondern ist auf die dreidimensionale Konformation der den Chromophor direkt umgebenden Aminosäuren des Opsins zurückzuführen. Diese beeinflussen durch ihre Polarität oder elektronischen Eigenschaften das Doppelbindungssystem (Doppelbindung) z.B. des Retinals und bestimmen somit den Wellenlängenbereich, der maximal absorbiert wird. Die An- oder Abwesenheit bereits weniger Aminosäurereste in der Nachbarschaft des Chromophors kann bereits eine beträchtliche Verschiebung des Absorptionsmaximums bewirken. Die beiden neben dem kurzwelligen Rezeptor (mit einer maximalen Absorption bei ca. 445 nm) ebenfalls im Auge des Menschen (Linsenauge) vorkommenden Rezeptortypen (der für Mittel- und der für Langwellen empfindliche Sehfarbstoff mit Maxima bei 535 und bei 570 nm, das früher auch als Iodopsin bezeichnet wurde) unterscheiden sich nur in 15 Positionen ihrer Aminosäuresequenz und rufen eine Absorptionsdifferenz von 35 nm hervor. Die hohe Sequenzhomologie weist darauf hin, daß sich diese beiden Sehfarbstoffe offenbar erst vor relativ kurzer Zeit auseinanderentwickelt haben. Unter dem Begriff Cyanopsin bezeichnete man früher blaue Sehpigmente mit einem Absorptionsmaximum bei etwa 620 nm und ordnete sie manchen Fischen und anderen wasserlebenden Wirbeltieren zu. Erst durch das Zusammenwirken von Rezeptoren unterschiedlicher Absorptionsbereiche und der nachfolgenden neuronalen Verarbeitung der unterschiedlich starken Erregung der verschiedenen Sehzelltypen ist die Fähigkeit zum Farbensehen (Farbtafel I) gegeben. Die nur in der Dämmerung aktiven Stäbchensehzellen (Dämmerungssehen), die als einzigen Rezeptortyp das Rhodopsin enthalten, geben Lichtreize unterschiedlicher Farben in ihrem Absorptionsbereich nur als Helligkeitsstufen („Grautöne“) wieder. – Auch von Mikroorganismen sind Retinal-enthaltende Sehfarbstoffe nachgewiesen (Bakteriorhodopsin [Abb.]). Augenempfindlichkeit, Polarisationssehen, Retinomotorik (Abb.), retinale Ganglienzellen.

W.G./F.St.

Lit.:Müller, W.A.: Tier- und Humanphysiologie. Heidelberg 1998. Schmidt, R.F.: Neuro- und Sinnesphysiologie. Heidelberg 1998. Schmidt, R.F. et. al (Hrsg.): Physiologie des Menschen. Heidelberg 2000.

Sehfarbstoffe

Lichtinduzierte Sehfarbstoffreaktion am Beispiel des Rhodopsins der Wirbeltiere, das aus der Proteinkomponente Opsin (grau) und dem visuellen Chromophor Retinal (schwarz) zusammengesetzt ist. Das Retinalmolekül liegt im Ruhezustand in der 11-cis-Form vor und geht bei Belichtung in den all-trans-Zustand über. Nur diese erste Reaktion der Rhodopsinbleichung – die Bildung des Batho-Produkts – ist lichtabhängig, alle weiteren Schritte laufen im Dunkeln thermisch induziert ab. Die Zeitskala gibt an, nach welchen Zeitspannen die einzelnen Zwischenprodukte gebildet sind. Die Temperaturangaben beziehen sich auf die Mindesttemperaturen, oberhalb derer die Reaktionen möglich sind. Die Bleichung oder Ausbleichung verläuft über mehrere Intermediate, von denen eines (Metarhodopsin II) die Ausbildung eines Protein/Proteinkomplexes mit einem G-Protein (Transducin), dessen Aktivierung und damit die Weiterleitung des visuellen Signals (Signaltransduktion) ermöglicht. Das im letzten Schritt freigesetzte Retinal wird zum größten Teil in den Vitamin-A-Zyklus eingeschleust, ein kleinerer Teil wird noch im Pigmentepithel des Auges nach Reduktion in die 11-cis-Form isomerisiert (Isomerisierung) und steht nach Re-Oxidation für eine de-novo-Synthese von Rhodopsin zur Verfügung.